Der zeitliche Verlauf des Zerfalls des Tabakmosaikvirus bei pH 10,3 wird elektrophoretisch verfolgt. Die hierbei auftretenden Komponenten werden in der Ultrazentrifuge, im Elektronenmikroskop sowie biologisch und hinsichtlich des Nucleinsäuregehalts näher untersucht. 70% des Virus zerfallen unter intermediärer Bildung einer nucleinsäure-reicheren Fraktion (labile Fraktion) in Ribosenucleinsäure und nucleinsäure-freies Protein. Die restlichen 30% (stabile Fraktion) werden unter den gleichen Bedingungen nicht in Nucleinsäure und Protein zerlegt. Eine Ursache für dieses unterschiedliche Verhalten konnte nicht aufgefunden werden. Die nucleinsäure-reichen Teilchen der labilen Fraktion entstehen durch teilweisen Verlust von Protein aus dem Virus, sie sind im Anfangstadium wahrscheinlich noch infektiös. Elektronenmikroskopisch lassen sich Virus-Stäbchen beobachten, bei denen ein Teil des Proteins herausgebrochen ist und im Zentrum ein Nucleinsäurefaden mit einem Durchmesser von etwa 34 A erkennbar wird. Daneben treten Proteinbruchstücke in Form von Scheiben mit dem gleichen Durchmesser wie das Virus und einer Dicke von etwa 70 A auf. Sie besitzen ein zentrales Loch, das dem Durchmesser des Nucleinsäurefadens entspricht. Es wird angenommen, daß in dem Virus diese Proteinscheiben auf dem Nucleinsäurefaden aufgezogen sind.