Comparative Structural Studies of the Active Site of ATP‐Guanidine Phosphotransferases
- 1 December 1969
- journal article
- Published by Wiley in European Journal of Biochemistry
- Vol. 11 (3), 482-490
- https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1969.tb00798.x
Abstract
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- Interaction des ATP:Guanidine phosphotransférases avec leurs substrats, étudiée par spectrophotometrie différentielleBiochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology, 1968
- Site actif des ATP: Guanidine phosphotransférases: II. Mise en évidence de résidus histidine essentiels au moyen du pyrocarbonate d'éthyleBiochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology, 1968
- Site actif des ATP: Guanidine phosphotransférases: I. Réaction des groupes ε-NH2 lysine essentiels avec le i-diméthylaminonaphtalène-5-sulfochlorureBiochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology, 1968
- Propriétés et composition en acides aminés de l'ATP:guanidinoacétate phosphotransférase purifiéeBiochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure, 1968
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- Composition en acides amines de l'ATP: l-arginine phosphotransferase cristalliseeBiochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology and Biological Oxidation, 1966
- Mechanism of action of aldolasesArchives of Biochemistry and Biophysics, 1965
- Amino-Acid Sequence Around the Reactive Thiol Groups of Adenosine Triphosphate–creatine PhosphotransferaseNature, 1964
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