1. Aus Schweineleber gewonnene Kynureninase läßt sich durch wiederholte Ammonsulfatfällungen und erschöpfende Dialyse vollständig inaktivieren. Zusatz von Pyridoxal-5-phosphat hat eine vollständige Reaktivierung zur Folge; Pyridoxal-3-phosphat erweist sich als unwirksam. 2. Kynurenin wird durch Enzympräparate, die aus Schweine- und Rattenleber gewonnen worden sind, nur dann in Kynurensäure umgewandelt, wenn Brenztraubensäure oder α-Ketoglutar-säure den Versuchsansätzen zugesetzt wird. Es ist deshalb anzunehmen, daß die Kynurensäure durch Ringschluß der durch Umaminierung entstandenen o-Amino-β-benzoyl-brenztraubensäure entsteht. Die Bildung von Xanthurensäure aus 3-Oxy-kynurenin erfolgt in analoger Weise. 3. Die Spaltung von Kynurenin in Alanin und Anthranilsäure und diejenige von 3-Oxy-kynurenin in Alanin und 3-Oxy-anthranil-säure erfolgt unabhängig von der Umaminierungsreaktion. 4. Am Beispiel der Umaminierung zwischen β-Benzoyl-alanin und Brenztraubensäure einerseits, und β-Benzoyl-brenztrauben-säure und Alanin anderseits, läßt sich zeigen, daß es sich um einen reversiblen Vorgang handelt. 5. Auf Grund der Verteilung der Enzymaktivität im Lebereiweiß ist anzunehmen, daß bei der Kynurenin- und 3-Oxy-kynurenin-Spaltung dasselbe Apoferment wirksam ist.