Chemische Modifizierung von Proteinen. 2. Mitt. Blockierung von Aminogruppen und basischen Aminosäuren sowie Vernetzung von Polypeptidketten in Casein und Ackerbohnen‐Globulin durch Reaktion mit Dialdehydstärke

Abstract

Die Reaktion von Dialdehydstärke mit Casein und Ackerbohnen‐Globulin führt zu einer Blockierung der Proteinaminogruppen sowie zu einer Abnahme des freien Lysins, Arginins und Histidins. Diese erreicht maximale Werte bei hohen Proteinkonzentrationen und großem molaren Reagensüberschuß. Es lassen sich so günstigenfalls 80–93% der Aminogruppen bzw. des verfügbaren Lysins blockieren. Das pH‐Optimum der Reaktion liegt im Fall von 1%igen Casein‐ sowie 1 und 5%igen Globulin‐Lösungen bei pH∼8; es verschiebt sich in 5%igen Caseinlösungen in den neutralen bis schwach sauren Bereich. Der sich aus der Aminosäureanalyse nach saurer Totalhydrolyse ergebende Anteil an unblockiertem Lysin von ∼ 50% ist größer als der mit Hilfe der kolorimetrischen Methode nach CARPENTER bestimmte Anteil von 20%. Die Differenz wird als reversibel blockierter Lysin‐Anteil bezeichnet. Zwischen dem Anteil an blockiertem Lysin und dem mit dem Testorganismus Tetrahymena pyriformis bestimmten relativen Nährwert besteht ein linearer Zusammenhang. In Abhängigkeit von Proteinkonzentration und Reagensüberschuß treten bei der Reaktion zwischen Dialdehydstärke und Casein gelchromatographisch nachweisbar höhermolekulare Vernetzungsprodukte auf. In 5%igen Proteinlösungen sind diese mit Molmassen von 900000 die einzig nachweisbaren Komponenten.