Das nucleinsäurefreie Protein des Tabakmosaikvirus wurde mit Dinitrofluorbenzol umgesetzt und hydrolysiert. Bei vollständiger Hydrolyse ist kein α-Dinitrophenyl-Derivat einer Aminosäure faßbar, sondern im wesentlichen nur Dinitrophenol. Untersuchungen über die Beständigkeit einer Anzahl von Dinitrophenyl-aminosäuren ergaben, daß das Dinitrophenol durch Zersetzung des Dinitrophenyl-prolins entsteht. Der direkte Nachweis der Dinitrophenyl-prolyl-Gruppe gelang durch partielle Hydrolyse. Hierbei entsteht Dinitrophenyl-prolin, das abgetrennt und eindeutig identifiziert werden konnte, und Dinitrophenyl-propyl-peptide. Prolin ist demnach die einzige endständige Aminosäure mit freier α-Aminogruppe im Tabakmosaikvirus. Aus der Menge des erhaltenen Dinitrophenols wurde die Zahl der im Tabakmosaikvirus vorhandenen Peptidketten zu etwa 2300 bestimmt. Sie scheinen alle unter sich gleich zu sein. Die zum Vergleich durchgeführte Endgruppenbestimmung im Pferdehämoglobin bestätigte die Angaben von Sanger und Porter.