1. Durch Fällung mit Ammoniumsulfat konnten aus Serum 3 β-Myelomglobuline und 1 α-Myelomglobulin elektrophoretisch rein dargestellt werden. Ein weiteres β-Myelomprotein wurde in einem Reinheitsgrad von 62% erhalten. 2.Ein β-Myelomprotein erwies sich auch in der Ultrazentrifuge als einheitlich mit s20 = 6,8. Die übrigen 3 untersuchten Myelomfraktionen waren heterogen mit Sedimentationskonstanten zwischen s20 = 7 und s20 = 26. 4. Glucoproteid-Bestimmungen ergaben einen höheren Kohlenhydrat-Gehalt als γ-Globulin. Der Cholesteringehalt der Proteinfraktionen war gering, Phosphorlipoide in meßbarer Menge konnten nicht nachgewiesen werden, ihr Gehalt an Tyrosin und Tryptophan (UV-Spektren) ist dem γ-Globulin auffallend ähnlich.