Änderung von Fermentaktivitäten (SDH, GOT, GPT, LAP, Gly-Leu-Dipeptidase, Triglycinase*) in Leber, Serum und peritonealer Spülflüssigkeit bei In-vivo-Autolyse eines Leberlappens der Ratte

Abstract

Bei einer In-vivo-Autolyse eines Leberlappens der Ratte sinkt die Aktivität der Sorbitdehydrogenase, Glutamat-Pyruvat- und Glutamat-Oxalacetat- Transaminase in der abgebundenen Leber rasch ab. 48 Stunden nach Autolysebeginn sind nur noch 20-50% der in der normalen Leber vorkommenden Aktivität vorhanden. Entsprechend diesem Aktivitätsabfall ist von Null ausgehend in der peritonealen Spülflüssigkeit ein Fermentnachweis mit einem Aktivitätsmaximum zwischen 12 und 24 Stunden nach Autolysebeginn möglich. Gleiches gilt auch für einige Aminopeptidasen. Gleichlaufend dazu tritt im Serum eine entsprechende Fermentaktivität auf. Bei Scheinoperation ist ausser bei den Aminopeptidasen keine Enzymaktivität in der peritonealen Spülflüssigkeit nachweisbar. Es wird angenommen, dass Fermentprotein aus der autolysierenden Leber austritt, in den Peritonealraum gelangt, hier resorbiert wird und anschliessend im Blut nachgewiesen werden kann.