Die Umwandlung von Aktomyosin-ATPase in L-Myosin-ATPase durch Aktivatoren und die resultierenden Aktivierungseffekte

Abstract

1. Der Einfluß der [Ca++], [Mg++] und der [ATP] auf die ATPase-Aktivität von Aktomyosinsol und L-Myosin ist quantitativ gleich. 2. Der Einfluß dieser drei Variabeln auf die ATPase-Aktivität eines Aktomyosingels, dessen Ionenstärke ≦ 0,1 μ ist, ist andersartig. 3. Falls die [Mg++], [Ca++] und [ATP] genügend klein (< 10^—3-m.) gehalten werden und die Temperatur 20°C nicht unterschreitet, ist die Spaltungsrate des Aktomyosingels im Durchschnitt etwa 5-mal so groß wie die des Sols oder des L-Myosins. Dies gilt für natürliches Aktomyosin. 4. In künstlichem Aktomyosin steigt die Spaltungsrate mit dem Aktinzusatz bis zu dem höchsten untersuchten Verhältnis von 2 Aktin zu 3 L-Myosin. 5. Das Aktomyosingel wird unter den angegebenen Bedingungen (Ziffer 3) durch Mg++ aktiviert bis zu einer Konzentration von 3 · 10^—4-m., dann nimmt der Umsatz wieder ab. Im Optimum beträgt die Aktivierung 50—80%, während Sol und L-Myosin mit steigender [Mg++] langsam und linear gehemmt werden. 6. Ca++ aktivieren L-Myosin und Aktomyosinsol 3-mal so stark wie Aktomyosingel. 7. Erhöhung der [ATP] hemmt die Aktivität von Aktomyosinsol und L-Myosin mit steigender Konzentration schwach und linear. Die Aktivität des Aktomyosingels niedriger Ionenstärke und niedriger [Mg++] ist von der [ATP] unabhängig.