Bei E. coli B 163 und seiner K-Mangelmutante B 525 untersuchten wir die Abhängigkeit der ATPase-Aktivität vom pH, von der Mg2 ⊕ - und von der Substratkonzentration sowie die Substrat- und Metallionenspezifität. Die ATPase aus beiden Stämmen wird durch Na um 20% aktiviert. K und Strophanthin haben keine Wirkung. Durch Behandlung mit Desoxycholat wird die ATPase-Aktivität erhöht, die Aktivierbarkeit durch Na ändert sich dabei nicht. Zwischen den ATPasen aus E. coli B 163 und B 525 bestehen keine Unterschiede