Amino-acid sequence of the coeliac active gliadin peptide B 3142

Abstract

Das in vorangegangenen Arbeiten [1] aus einem peptisch-tryptischen Partialhydrolysat von Gliadin über einen mehrstufigen Trennprozeß gewonnene Peptid B 3142 wurde an einem erweiterten Patientenkreis im immunologischen Test und im Organkultur-Test auf Coeliakie-Aktivität geprüft. In beiden Tests zeigt das Peptid eine Coeliakie-spezifische Wirkung. Die N-terminale Sequenzanalyse (EDMAN-Abbau), die C-terminale Sequenzanalyse (Umsetzung mit Carboxypeptidase Y) sowie die Sequenz-analyse von Spaltpeptiden aus den mit Papain und Chymotrypsin erhaltenen Partialhydrolysaten ergeben folgende, aus 53 Aminosäureresten bestehende Gesamtsequenz: H-Val-Pro-Val-Pro-Gln-Leu-GlnPro-Gln-Asn-Pro-Ser-Gln-Gln-Gln-Pro-Gln-Glu Gln-Val-Pro-Leu-Val-Gln-Gln-Gln-Gln-Phe-Pro-Gly-Gln-Gln-Gln-Pro-Phe-Pro-Pro-Gln-Gln-Pro-Tyr-Pro-Gln-Pro-Gln-Pro-Phe-Pro-Ser-Gln-Gln-Pro-Tyr-OH. Daraus errechnet sich eine Molmasse von 6129 g/mol. Peptide B 3142, which has been isolated from a peptic tryptic digest of whole gliadin by several separation steps [1], was examined for coeliac activity in an immunological test and in an organ-culture test, comparing enlarged groups of coeliac patients and control persons. In both test systems the peptide shows a coeliac specific effect. The N-terminal sequence analysis (EDMAN degradation), the C-terminal sequence analysis (incubation with carboxypeptidase Y) and the sequence determination of peptides, obtained from B 3142 by digestion with papain and chymotrypsin, result in the following total amino-acid sequence: H-Val-Pro-Val-Pro-Gln-Leu-Gln-Pro-Gln-Asn-Pro-Ser-Gln-Gln residues correspond to a molecular mass of 6,129 g/mol.