Beeinflussung funktioneller Eigenschaften von Proteinen durch chemische Modifizierung

Abstract

Nahrungsproteine weisen im nativen Zustand nur selten ein Optimum an funktionellen Eigenschaften auf. Diese lassen sich durch chemische Modifizierung beeinflussen. Dabei können sowohl die reaktionsfähigen Aminosäure‐Seitenketten als auch die Raumstruktur der Proteine Veränderungen erfahren. Von den bisher bekannten experimentellen Möglichkeiten der chemischen Modifizierung sind die Acylierung von Aminogruppen, die Oxydation/Reduktion von Thiol‐Disulfid‐Gruppen und die Reaktion mit Carbonylverbindungen für die Verarbeitung von Proteinen für Nahrungszwecke interessant.Die Acylierung von Proteinen ermöglicht die Herstellung von Produkten mit einer breiten Palette wünschenswerter funktioneller Eigenschaften und damit die Erschließung verschiedener tierischer und pflanzlicher Proteine für neuartige Verarbeitungszwecke. Reduktive und oxydative Behandlung von Proteinen haben überall dort lebensmitteltechnologische Bedeutung, wo Disulfidbrücken an der Stabilisierung der Raumstruktur bzw. übermolekularer Strukturen beteiligt sind. Bekannt ist die Herabsetzung der Teigfestigkeit beim Backprozeß durch reduktive Spaltung zwischenmolekularer Disulfidbrücken der Kleberproteine und umgekehrt die Verfestigung des Teiges durch Bromat‐Oxydation.Eine Modifizierung der als MAILLARD‐Reaktion bekannten Umsetzung zwischen Proteinen und den Aldehydgruppen von Zuckern ist mit Erfolg für die Herstellung von Proteingelen angewandt worden. Die kovalente Verknüpfung mehrerer Proteinmoleküle zu übermolekularen Netzwerken durch reaktionsfähige Carbonylverbindungen eröffnet neue Möglichkeiten für die Strukturierung von Proteinen und die Weiterverarbeitung zu neuartigen Lebensmitteln.