Abstract
Die Samenglobuline von Vicia faba bestehen zum überwiegenden Teil aus zwei Komponenten, Vicilin und Legumin, die ausschließlich in den Aleuronkörnern der Speicherkotyledonen deponiert sind. Die Biosynthese dieser Globuline setzt mit großer Intensität in einer bestimmten Phase der Samenentwicklung ein und ist an die Freisetzung vorher blockierter genetischer Information gebunden. Die Reindarstellung von Vicilin und Legumin gelingt durch eine Kombination von Zonenpräzipitation, Ionenaustauschchromatographie und Gelfiltration. Die Reinheitskontrolle erfolgt durch Diskelektrophorese an Polyacrylamidgelen bei pH 4,3 sowie durch zweidimensionale Immunelektrophorese. Die durch Zonenpräzipitation und Ionenaustauschchromatographie erhaltenen Vicilin‐Präparate bestehen aus mehreren serologisch nicht verwandten Komponenten. Eine dieser Komponenten nimmt in der Diskelektrophorese die gleiche Position wie Legumin ein, ist aber mit diesem nicht identisch, wie aus der Tandem‐Immunelektrophorese hervorgeht. Es wurde bestätigt, daß beide Globuline serologisch nicht miteinander verwandt sind und daß das Vicilin durch Mikroheterogenitäten gekennzeichnet ist, die auf einen Polymorphismus des Vicilin‐Moleküls hinweisen.