Abstract
Rattenleber-Homogenat wurde durch fraktioniertes Zentrifugieren in Mitochondrien, Mikrosomen, Überstehendes und Zellkerne, die ihrerseits in vier Proteinfraktionen zerlegt wurden, aufgeteilt. Die darin enthaltenen Sulfhydrylgruppen wurden durch ampèrometrische Hg-Titration bestimmt. Alkoholdenaturierung der Fraktionen erbrachte überall einen Anstieg der SH (maskierte SH-Gruppen), Denaturierung mit Harnstoffderivaten, Duponol und Enteiweißungsmitteln verminderten meist die meßbaren SH-Gruppen. Es konnte bewiesen werden, daß sich organische Säuren (SSS, TES, MPS) nicht zur Bestimmung von Nichtprotein-SH in tierischem Gewebe eignen. Der SH-Gehalt der Leberzelle liegt zu 60% im Kern. Dort wurden im DNS-Protein keine, im RNS-Protein erhebliche Mengen von maskierten SH-Gruppen festgestellt. Diese Proteine enthalten fünfmal soviel Sulfhydrylgruppen pro Stickstoffeinheit wie die übrigen Zellfraktionen.