A comparison of secretory proteinases from different strains ofCandida albicans

Abstract

Randomly selected strains of Candida albicans were grown with bovine serum albumin (BSA) as a single nitrogen source. From all strains tested, culture supernatant contained carboxyl proteinase (E.C.3.4.23) as has been shown with hemoglobin as a substrate and by specific inhibition with pepstatin-A. According to the separation pattern of BSA fragments, secretory proteinases from C. albicans belong to at least three groups. We have purified the partially proteolytic enzyme of strain 113 and have compared its properties with those of the totally proteolytic enzyme of strain CBS 2730. Both enzymes have virtually identical molecular weight (ca. 44,000) and cross-react immunologically; they differ in pH optimum, isoelectric point, substrate specificity, and resistance against alkali. IgG₁, which is the prevalent immunoglobulin of human serum, was not cleaved by enzyme 113. Immunoglobulins A₁, A₂ and secretory component were cleaved by both enzymes, which points to a role of the secretory proteinases in the persistence of yeasts on mucous membranes. Differences in the course of alkaline denaturation indicate that only a fraction of strain-specific proteinases is capable to convey long-range effects in the host. Willkürlich ausgewählte C. albicans-Stämme wurden auf Rinderserumalbumin (BSA) als einziger N-Quelle gezüchtet. Die Kulturüberstände aller untersuchter Stämme enthielten Carboxylprotease (E.C.3.4.23). Die Enzyme wurden mit Haemoglobin als Substrat und durch spezifische Inhibition mit Pepstatin-A charakterisiert. An Hand des Separationsverhaltens von BSA Fragmenten lassen sich die sekretorischen Proteinasen von C. albicans in wenigstens drei Gruppen einteilen. Die Autoren reinigten das partial-proteolytische Enzym des Stammes 113 und verglichen seine Eigenschaften mit denen eines totalproteolytischen Enzyms des Stammes CBS 2730. Beide Enzyme haben etwa das selbe Molekulargewicht (ca. 44000) und sind immunologisch kreuzreagierend, sie unterscheiden sich im pH-Optimum, isoelektrischen Punkt, in der Substratspezifität und Alkaliresistenz. IgG₁, das häufigste Immunglobulin des menschlichen Serums, wurde durch Enzym 113 nicht gespalten. Immunglobulin A₁, A₂ und die sekretorische Komponente wurden durch beide Enzyme gespalten. Dies deutet auf eine Rolle der sekretorischen Proteinasen bei der Persistenz der Hefen auf Schleimhäuten hin. Unterschiede im Verlauf der alkalischen Denaturierung zeigen, daß nur ein Teil der Stamm-spezifischen Proteinasen Fernwirkungen im Wirtsorganismus auslösen können.