Chemische Modifizierung von Proteinen 7. Mitt. Beeinflussung physikochemischer und funktioneller Eigenschaften von Casein durch Succinylierung

Abstract

Succinylierung der Aminogruppen des Caseinkomplexes führt zu einer spontanen Dissoziation des Proteins in niedermolekulare 1, 8‐S‐Komponenten. Succinylierte Caseinpräparate sind durch eine höhere elektrophoretische Wanderung ihrer Komponenten in alkalischen bzw. eine geringere Wanderung in sauren Puffersystemen charakterisiert. Die Zunahme der anodischen Wanderung in alkalischen Puffersystemen wächst mit dem Grad der Succinylierung. Dieser Effekt ist bei der β‐Casein‐Fraktion stärker ausgeprägt als beim α_s‐Casein. Bei der potentiometrischen Säure‐Base‐Titration (Hin‐ und Rücktitration) der Casein‐Derivate treten Hysteresis‐Effekte auf, die einer mehr oder weniger starken Strukturauflösung (Entropieproduktion) des Systems entsprechen und mit dem Grad der Succinylierung zunehmen. Durch Succinylierung wird das Löslichkeitsminimum des Caseins nach niedrigeren pH‐Werten verschoben. Casein mit über 90% succinylierten Aminogruppen ist bei pH‐Werten < 3,5 unlöslich. Succinyliertes Casein zeigt bei mittleren Substitutionsgraden (≈︁40%) ein gegenüber dem unmodifizierten Protein stark erhöhtes Wasserbindungsvermögen. Das Ölbindungsvermögen des Proteins sinkt nach Succinylierung. Unter den modifizierten Caseinproben weisen diejenigen mit dem höchsten Wasserbindungsvermögen (≈︁40%ige Substitution) auch die höchste Ölbindung auf. Die Emulgierkapazität mäßig (≈︁20%) succinylierter Caseinproben sinkt unter den für das unmodifizierte Protein bestimmten Wert. Bei starker modifizierten Proben wächst die Emulgierkapazität mit dem Grad der Succinylierung. Die Emulgieraktivität und Emulsionsstabilität modifizierter Proben liegen niedriger als die für das Ausgangsprotein gemessenen Werte. Das Schaumbildungsvermögen (Schaumkapazität) des Caseins wird durch Succinylierung praktisch nicht verändert.